LL-37

LL-37 interagiert präklinisch direkt mit bakteriellen Membranen: Die kationische, amphipathische Struktur lagert sich an negativ geladene Membranbestandteile an und stört deren Integrität. Darüber hinaus wirkt LL-37 immunmodulatorisch, indem es in Zellmodellen Chemotaxis von Immunzellen beeinflusst, an den Formyl-Peptid-Rezeptor FPRL1 bindet und die Freisetzung von Zytokinen sowie Wundheilungssignale moduliert. Es verbindet damit antimikrobielle und immunregulatorische Funktionen. Verwandte Fragestellungen der Immunsignalgebung werden auch bei Thymosin Alpha-1 für die Forschung untersucht.

Im Fokus stehen die Bereiche Immun-Kur sowie Modelle zur Gewebe- und Verletzungsregeneration und Wundheilung. Präklinisch wird LL-37 in Studien zu antimikrobiellen Mechanismen, angeborener Immunität, Angiogenese und Entzündungsprozessen eingesetzt. Als verwandter Eintrag mit antimikrobiellem Profil ist KPV relevant. Für Gegenüberstellungen eignet sich das Peptid-Vergleichstool.

Die Datenlage zu LL-37 basiert auf umfangreichen In-vitro- und Tiermodellen zur antimikrobiellen Wirkung und Immunmodulation. Die biologische Rolle des Cathelicidins ist gut charakterisiert; eine therapeutische Anwendung des synthetischen Peptids ist jedoch nicht zugelassen. Die Ergebnisse bleiben auf den experimentellen Kontext beschränkt und erlauben keine Rückschlüsse für den Menschen. LL-37 ist eine Forschungssubstanz.